معامل هيل للتعاونية

خطوات الاستخدام

أدخل معامل هيل (n): يمثل درجة التعاونية بين مواقع الارتباط. إذا كان n > 1 فهناك تعاونية إيجابية، وإذا كان n = 1 فلا تعاونية (معادلة ميكايليس-مينتن)، وإذا كان n < 1 فتعاونية سلبية. يتم تحديد n من منحنى السيني في التجارب.

أدخل تركيز نصف أقصى ارتباط (Kd): هو التركيز المطلوب لتحقيق نصف أقصى إشباع للمواقع. يعبر عن ألفة الارتباط؛ كلما قل Kd زادت الألفة. وحدته نفس وحدة التركيز (مول/لتر أو مم زئبق للغازات).

أدخل تركيز الركيزة أو اللجاند ([S]): التركيز الحالي الذي تريد حساب الإشباع عنده. يجب أن تكون الوحدات متطابقة مع Kd.

يتم حساب كسر الإشباع (Y) باستخدام معادلة هيل: Y = [S]^n / (Kd^n + [S]^n). الناتج هو قيمة بين 0 و 1، تعبر عن النسبة المئوية للإشباع (اضرب في 100 للحصول على النسبة المئوية).

الأسئلة الشائعة

معامل هيل (n) هو مقياس تجريبي لدرجة التعاونية بين مواقع الارتباط على بروتين متعدد الوحدات. اقترحه أرشيبالد هيل عام 1910 لوصف ارتباط الأكسجين بالهيموغلوبين. قيمته: n > 1 تعني تعاونية إيجابية (ارتباط اللجاند الأول يسهل ارتباط اللاحق)، n = 1 تعني لا تعاونية (مواقع مستقلة)، n < 1 تعني تعاونية سلبية (ارتباط اللجاند الأول يعيق اللاحق). يجب ملاحظة أن n لا يعبر عن عدد مواقع الارتباط، بل هو معامل انحدار في منحنى هيل (log(Y/(1-Y)) مقابل log[S]). في الأنظمة البيولوجية، الهيموغلوبين له n≈2.8 رغم أن له 4 مواقع، بسبب التفاعلات بين الوحدات. معادلة هيل هي نموذج مبسط، لكنها مفيدة لتوصيف المنحنيات السينية.

معادلة ميكايليس-مينتن تصف حركية الإنزيمات ذات موقع ارتباط واحد (أو مواقع مستقلة) وهي: v = Vmax[S]/(Km + [S])، حيث Km هو تركيز الركيزة عند نصف السرعة القصوى. أما معادلة هيل فتصف الارتباط التعاوني: Y = [S]^n/(Kd^n + [S]^n). عندما n=1 تصبح معادلة هيل مماثلة لمعادلة ميكايليس-مينتن (مع Y بدلاً من v/Vmax و Kd بدلاً من Km). لكن الفرق الجوهري: ميكايليس-مينتن تفترض حركية غير تعاونية، بينما هيل تسمح بالتعاونية عبر الأس n. عملياً، غالباً ما تستخدم معادلة هيل لبروتينات الارتباط (مستقبلات، بروتينات نقل)، بينما ميكايليس-مينتن للإنزيمات، لكن يمكن تطبيقهما في سياقات متقاطعة.

Kd هو ثابت التفكك (تركيز نصف أقصى ارتباط)، ويعبر عن التركيز الذي يشبع عنده نصف مواقع الارتباط بافتراض أن n=1. لكن مع التعاونية، يكون الإشباع عند [S]=Kd أقل من 50% (إذا n>1). عملياً، Kd مقياس للألفة الظاهرية، حيث كلما صغر Kd زادت الألفة. لكن بسبب التعاونية، يتم تعريف Kd أحياناً على أنه [S]0.5 (التركيز الذي يعطي نصف أقصى إشباع) وهو مختلف عن Kd الحقيقي. في معادلة هيل، Kd^n يمثل التركيز عند نصف الإشباع مرفوعاً للأس n. لحساب [S]0.5، نأخذ الجذر النوني لـ Kd^n: [S]0.5 = Kd. لذلك يبقى Kd هو التركيز الذي يعطي إشباع 50% إذا عبرنا عن Y بدلالة [S]^n. أي أن [S]0.5 = Kd دائماً في معادلة هيل.

يمكن رسم منحنى الإشباع Y مقابل log[S] أو [S]. بدون تعاونية (n=1) يكون المنحنى قطع زائد مستطيل. أما مع التعاونية الإيجابية (n>1) فيأخذ المنحنى شكل S (سيني)، حيث يكون الارتفاع حاداً حول [S]=Kd. طريقة أخرى هي رسم log(Y/(1-Y)) مقابل log[S] (مخطط هيل). هذا يعطي خطاً مستقيماً ميله يساوي n. إذا كان الميل =1 فلا تعاونية، أكبر من 1 تعاونية إيجابية، أقل من 1 تعاونية سلبية. نقطة تقاطع المحور الأفقي تعطي log(Kd). تسمح هذه الطريقة بتحديد n و Kd من البيانات التجريبية بدقة.

معامل هيل للتعاونية

أدخل القيم

خطوات الاستخدام

أمثلة محلولة

أمثلة محسوبة

الأسئلة الشائعة

أدخل القيم

خطوات الاستخدام

1احسب كسر إشباع الهيموغلوبين بالأكسجين في الرئتين حيث الضغط الجزئي للأكسجين 100 مم زئبق، علماً أن معامل هيل 2.8 و Kd=26 مم زئبق.

2لميوغلوبين (مخزن الأكسجين في العضلات) معامل هيل n=1 و Kd=2.8 مم زئبق. احسب الإشباع عند ضغط أكسجين 100 مم زئبق وعند 20 مم زئبق.

أمثلة محسوبة

الأسئلة الشائعة